Valina

Por Juliana Pires

Graduação em Farmácia e Bioquímica (Uninove, 2010)

Categorias: Bioquímica
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A valina é um aminoácido proteico essencial, considerada fundamental para o funcionamento do organismo, dotada de diversas propriedades fisiológicas, incluindo a ação no sistema nervoso, no sistema imune e no tecido muscular.

Propriedades químicas

Conhecida popularmente como Valina, possui como abreviatura os símbolos “V” ou “Val” e nomenclatura oficial de ácido-2-amino-3-metil-butanóico. A fórmula química é representada por C5H11NO2, com massa molecular igual a 117.15, ponto de fusão a 315 °C e densidade igual a 1.23 g/cm3.

A valina é um aminoácido de cadeia ramificada, onde em seu carbono alfa (α) encontram-se ligados um grupamento amino e um grupamento ácido carboxílico, que em pH fisiológico encontram-se ionizados sob as formas NH3+ e COO-, respectivamente. Também se encontram ligados ao carbono α, um átomo de hidrogênio (H) e a cadeia lateral alifática composta por um grupamento isopropil, o que confere a este aminoácido o caráter apolar. Isto significa que a valina não interage com a água, sendo extremamente hidrofóbica e, a cadeia lateral é aberta e ramificada (figura 1).

Figura 1. Fórmula estrutural da Valina.

Benefícios

Em termos fisiológicos, a valina:

Fontes, biossíntese e síntese

A valina está presente principalmente no leite e ovos.

Por ser um aminoácido essencial, não é produzida pelo organismo, devendo ser obtida através da alimentação.

É possível a obtenção deste aminoácido por via química, ou seja, sintética. A valina racêmica de origem química é sintetizada através da bromação do ácido isovalérico e, posterior aminação do derivado α-bromo.

Degradação

Diferente dos demais aminoácidos que são metabolizados no fígado, a valina e outros aminoácidos de cadeia ramificada (isoleucina e leucina) sofrem metabolização principalmente por tecidos periféricos, como nos músculos. A degradação desses aminoácidos segue as seguintes etapas:

Propriedades bioquímicas

Juntamente com a leucina e isoleucina, a valina forma o BCAA (sigla em inglês de branched-chain amino acids) que traduzido significa aminoácidos de cadeia ramificada (sigla em português “ACR”). Esses aminoácidos fazem parte do grupo dos nove aminoácidos essenciais para o organismo humano. São responsáveis por grande parcela da composição proteica dos músculos estriados, sendo indispensáveis para o metabolismo e crescimento da musculatura.

Ao ser ingerido, o BCAA é absorvido no intestino, sendo transportado ao fígado onde é utilizado para a síntese de proteínas. Após, ocorre a distribuição pela circulação sanguínea, atingindo os músculos, onde se deposita.

Estudos mostram que o consumo do BCAA está relacionado a melhoras do estado catabólico, observado em pacientes com patologias como a cirrose hepática, encefalopatia hepática e, também pode auxiliar na prevenção da falência hepática progressiva. Já na atividade física, o BCAA tem efeito anabólico e anticatólico, onde a ingestão antes dos exercícios pode aumentar a síntese proteica e, consequentemente, a massa muscular, ao estimular determinados hormônios, como a insulina, a testosterona e o hormônio do crescimento (GH).

O BCAA também tem ação no sistema imune. Exercícios de longa duração podem levar a redução desses aminoácidos de cadeia ramificada e a supressão do sistema imune, devido a redução dos níveis de glutamina. Ao evitar esta depleção da glutamina, o BCAA pode melhorar a resposta imune do indivíduo, evitando infecções.

Contudo, a suplementação deve ser acompanhada por um profissional capacitado, pois o excesso de BCAA pode inibir a absorção de outros aminoácidos, aumentar a retenção de líquido e causar mal-estar gastrointestinal.

Bibliografia

CHAMPE, Pamela C.; HARVEY, Richard E.; FERRIER, Denise R. Bioquímica Ilustrada. São Paulo: Artmed. 2009.

Purifarma. Propriedades do BCAA. Disponível em < http://purifarma.com.br/Arquivos/Produto/BCAA_NOVA%20LITERATURA.pdf>.

Rogero, Marcelo M.; Tirapegui, Julio. Aspectos atuais sobre aminoácidos de cadeia ramificada e exercício físico. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas Brazilian Journal of Pharmaceutical Sciences vol. 44, n. 4, out./dez., 2008.

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