A hemoglobina é uma proteína presente nas hemácias do sangue, capaz de se ligar a moléculas de oxigênio (O2) e assim transportá-las pelo corpo. A hemoglobina é o pigmento respiratório que dá a cor vermelha ao sangue, sendo o mais difundido entre os organismos. Ela está presente em células sanguíneas de todos os vertebrados e alguns invertebrados como anelídeos, equinodermos, alguns moluscos e insetos.
O nome “hemoglobina” reflete sua estrutura química, pois consiste em uma proteína de estrutura globular (globina) associada a um grupo heme. Esse grupo se trata de uma estrutura anelar chamada porfirina, formada por quatro unidades combinadas com um íon de ferro (Fe2+).
A hemoglobina é sintetizada durante a produção das hemácias na medula óssea e cumpre sua função de transporte de gases entre os tecidos do corpo através do sistema circulatório. Nos pulmões, as moléculas de hemoglobina das hemácias se ligam a moléculas do gás oxigênio formando o complexo chamado oxiemoglobina. Cada molécula de hemoglobina é capaz de se ligar a quatro moléculas de oxigênio. Como cada hemácia possui cerca de 250 milhões de moléculas de hemoglobina, cada hemácia é capaz de transportar aproximadamente 1 bilhão de moléculas de O 2. Quando as hemácias chegam aos tecidos com baixa concentração de oxigênio, a diferença de concentração e instabilidade da oxiemoglobina provoca a dissociação entre hemoglobina e oxigênio, liberando-o para ser utilizado na respiração celular.
Posteriormente, o gás carbônico (CO2) gerado na respiração celular é difundido das células para o sangue e reage com a água no interior das hemácias. Dessa reação resultam íons de bicarbonato (HCO3–), que saem das hemácias e são transportados pelo plasma, e íons H+ que se associam a grupos amina da hemoglobina formando a carboemoglobina. Nos pulmões, os íons de bicarbonato (HCO3–) do plasma entram novamente nas hemácias e se reassociam com os íons H+, através de reações que produzem novamente o gás carbônico (CO2) para ser liberado. Assim, podemos considerar que cerca de 20% do gás carbônico produzido pela respiração celular é transportado pela hemoglobina.
Após cumprir seu tempo de vida útil, as hemácias morrem e a hemoglobina é quebrada. O ferro presente nessa molécula é recuperado, sendo transportado de volta para a medula óssea e usado novamente na produção de hemoglobina. O restante da hemoglobina se torna bilirrubina, um produto químico que é excretado na bile.
A contagem baixa de hemoglobina configura um quadro de anemia, que pode ser causada pela diminuição da produção de hemoglobina ou pelo aumento da destruição da mesma e de suas hemácias. O primeiro tipo de anemia é o mais comum e ocorre principalmente pela deficiência de ferro. Como foi visto, a estrutura da hemoglobina depende desse mineral para ser formada e sua carência leva a baixa produção. Já a chamada anemia falciforme diminui as taxas de hemoglobina no sangue pela destruição precoce das hemácias. Essa doença é causada por um defeito genético e hereditário que resulta em uma estrutura anormal da molécula de hemoglobina. Essa forma variante é conhecida como hemoglobina S, a qual deforma as hemácias, que assumem uma forma semelhante a foices, resultando em um transporte de gases ineficiente. As células anormais em forma falciforme morrem prematuramente e ainda podem ficar alojadas em pequenos vasos sanguíneos, obstruindo potencialmente a microcirculação e causando danos nos tecidos.
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Referências:
Amabis, J. M. & Martho, G. R. 2006. Fundamentos da Biologia Moderna: Volume único. 4ª Ed. Editora Moderna: São Paulo, 839 p.
Schmidt-Nielsen, K. 2010. Fisiologia animal: adaptação e meio ambiente. 5ª ed., São Paulo: Santos, 611p.
Sites:
https://www.britannica.com/science/hemoglobin
https://www.mayoclinic.org/symptoms/low-hemoglobin/basics/causes/sym-20050760